Obtención y caracterización de colágena tipo I a partir de tendón bovino

 

Gómez-Lizárraga K.*, Piña-Barba C., Rodríguez-Fuentes N. y Romero M.

 

Instituto de Investigaciones en Materiales, Universidad Nacional Autónoma de México. Ciudad Universitaria, Circuito Exterior s/n, C.P. 04510 México D.F. *karlagomliz@hotmail.com, mcpb@unam.mx

Hospital General "Dr. Manuel Gea González" Calzada de Tlalpan 4800, Toriello Guerra, C.P.1400, México D.F.

 

Recibido: 11 de enero de 2011
Aceptado: 8 de noviembre de 2011

 

Resumen

La colágena como biomaterial aplicada en la rama de la medicina, proporciona soporte a diversos tejidos. La fuente de procedencia de esta proteína, así como las técnicas empleadas para su procesamiento resultan en biomateriales con diversas propiedades. En este trabajo se reporta un procedimiento adecuado para la obtención de colágena tipo I, empleando tendón de bovino. La extracción se hizo a partir de un tratamiento enzimático usando pepsina, lo cual permite obtener una gran cantidad de colágena en solución y reducir una respuesta inmunológica en el organismo. El proceso llevado a cabo permitió la extracción, caracterización, purificación y cuantificación mediante espectrofotometría, de la colágena.

Palabras clave: Colágena; Pepsina; Extracción; Caracterización; Electroforesis; Espectrofotometría.

 

Abstract

Collagen as a biomaterial applied in the field of medicine provides support to various tissues. The source of origin of this protein as well the processing techniques used derive in biomaterials with different properties. In this paper we reports a suitable procedure for obtaining collagen type I from bovine tendon. The extraction was using an enzymatic treatment using pepsin, which allows obtain great amount of collagen in solution and minimize the immunological response in the body. The process was carried out has allowed the extraction, characterization and purification of collagen and the collagen quantity was quantified using spectrophotometry.

Keywords: Collagen; Pepsin; Extraction; Characterization; Electrophoresis; Spectrophotometry.

 

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Agradecimientos

Al Dr. Fernando Edgar Krötzsch Gómez por el apoyo brindado en la realización de este trabajo. Al Instituto de Investigaciones en Materiales-UNAM, DGAPA por apoyo al proyecto IT104011; al CONACYT por el apoyo otorgado, y al Instituto Nacional de Rehabilitación (INR) por el uso de sus equipos.

 

Referencias

[1]. B. Alberts, D. Bray, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts and J.D.Watson, Biología Molecular de la Célula. 3ªEdición. (Barcelona, 2002).         [ Links ]

[2]. A. Viidik and J. Vuust, Biology of collagen. (London, United Kingdom,1980).         [ Links ]

[3]. J.B. Park and J.D. Bronzino, Biomaterials: principles and applications. (Florida, USA, 2003).         [ Links ]

[4]. J. M. Walker, The Protein Protocols Handbook. (New Jersey, USA, 1996).         [ Links ]

[5]. E.J. Miller and R.K. Rhodes, Methods in Enzymology. 82, 33 (1982).         [ Links ]

[6]. J.F. Woessner, Arch. of Biochem. and Biophys. 93, 440 (1961).         [ Links ]

[7]. F.E. Krötzsch, Método modificado para extracción de colágena nativa a partir de piel de ovino no-nato. Tesis de licenciatura. Facultad de Química, UNAM. (D.F., México, 1992).         [ Links ]

[8]. T.E. Creighton, Protein Structure: A practical approach. (Oxford, United Kingdom, 1989).         [ Links ]

[9]. S. Nalinanon, S. Benjakul, W. Visessanguan and H.Kishimura, Food Chem. 104, 593 (2007).         [ Links ]