Resumen

NOLASCO, Héctor; KUSHNER, Donald J.  y  OCHOA, José-Luis. Purification and Properties of an Extracellular Halophilic Serine-Protease from Haloferax mediterranei. Rev. Soc. Quím. Méx [online]. 2002, vol.46, n.3, pp.202-211. ISSN 0583-7693.

Na⁺, K⁺, y Mg⁺² son iones esenciales para el cultivo y la producción de la proteasa extracelular de Haloferax mediterranei. Los iones amonio (> 2 % m/v) reducen la producción de enzima, en cambio los de Ca⁺² (~10 mM) la favorecen y, además, activan la enzima. La enzima extracelular, purificada mediante ultra-filtración y Cromatografía de Interacción Hidrofóbica, consiste en una cadena de polipéptido de PM 25,500 Da, con una actividad óptima a NaCl 3 M, pH 8, dentro del intervalo de 45-50 °C. Esta enzima pertenece a la clase de serina-proteasas que pueden encontrar atractivas aplicaciones industriales.

Palabras llave : Haloferax mediterranei; proteasa extracelular; serin-proteasa.

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