Resumo

COBBINA, Enoch et al. Binding of Oxovanadium(IV) Complexes to Blood Serum Albumins. J. Mex. Chem. Soc [online]. 2013, vol.57, n.3, pp.180-191. ISSN 1870-249X.

En este trabajo el enlace de V^IVO²⁺ y los V^IVO-complejos a albúminas séricas {albúmina sérica humana (HSA), albúmina sérica bovina (BSA) y la albúmina sérica porcina (PSA)} son estudiadas usando el dicroísmo circular (CD), la resonancia paramagnética electrónica (EPR) y la espectroscopia de absorción visible. Los resultados confirman hallazgos previos que el V^IVO²⁺ ocupa al menos dos tipos de unión a la albúmina: 'un fuerte lugar de unión del vanadio' (designado por VBS1) y 'unos lugares débil de unión al vanadio' (designados por VBS2). VBS1 se une a 1 equivalente molar de V^IVO²⁺. Por otra parte VBS2 corresponde a la unión de varios equivalentes molares de V^IVO, y estudios hechos con PSA en presencia de exceso de iones de Zn^II corresponden a dos distintos tipos de lugares. La constante de acoplamiento hiperfino A_z para V^IVO²⁺ unido a VBS2 en HSA y BSA son todas muy similares (~168 × 10^-4 cm ^-1) pero difieren ligeramente en el PSA (~166 × 10^-4 cm ^-1) debido a las diferencias en los lugares de enlace. Cuando los sistemas (V^IVO)-HSA se valoraron con especies ternarias de maltol (maltol)_m(V^IVO)_mHSA y (maltol)_2m(V^IVO)_mHSA de forma estequiométrica las cuales son claramente distinguibles del sistema binario (V^IVO)-HSA por el tipo y la intensidad del espectro de CD registrado. También se observa cambios en la intensidad de la banda-X del espectro de EPR, pero no tanto en la constante de acoplamiento hiperfino A_z, que están todos en el rango de 166-167 × 10^-4 cm ^-1. Los resultados demuestran además que la presencia del maltol puede mejorar el enlace de V^IVO a la albúmina.

Palavras-chave : Oxovanadium(IV); Circular Dichroism; Electron Paramagnetic Resonance; maltol; human serum albumin; bovine serum albumin; porcine serum albumin.

        · resumo em Inglês     · texto em Inglês     · Inglês ( pdf )